Prof. Marcin Drąg wraz z zespołem naukowców z Politechniki Wrocławskiej rozpracował enzym, działanie którego może być kluczowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. “Jeśli enzym potraktujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz” – mówi naukowiec.
„Jest to właśnie to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego” – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych i o materiałach.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stają się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w tym wirusie. „To umożliwia mu przeżycie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie” – tłumaczy naukowiec.
„Gdyby opracować lek, który hamowałby aktywność tego enzymu to oznacza, że praktycznie zabija koronawirusa. Jest to znane z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS. Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz. Enzym ten był znany, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”. „A my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do tego enzymu” – mówi wrocławski naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki ważny. „Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS” – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej pierwszego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego wydarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
„U ludzi praktycznie nie ma takich enzymów” – zapewnia badacz. Dlatego też można się spodziewać, że jeśli powstaną leki uderzające w ten enzym, to będą one szkodzić wirusowi, ale już nie człowiekowi. A to oznacza, że będą mniej toksyczne.
Publikacja (z wynikami z badań) zespołu prof. Drąga jest jeszcze w trakcie recenzowania, ale jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata.
„Nie patentowaliśmy tego. To jest prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych” – zaznacza naukowiec. I dodaje, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i propozycjami współpracy zgłaszają się zespoły z różnych części świata.
„To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna z najważniejszych informacji, jakie można mieć o tym enzymie. To jego pełna preferencja substratowa” – podkreśla badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się wiązać w kluczowych pozycjach.
„Możemy powiedzieć, czy to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które w tej chwili znajdują się na rynku” – precyzuje prof. Marcin Drąg.
Źródło: PAP - Polska Agencja Prasowa Tekst: Grzegorz Szein Foto: Pixabay
